Composti bioattivi di carne e suoi derivati

La carne è la materia organica che costituisce il corpo degli animali. L’etimo carne deriva dal latino carnem, accusativo di caro-carnis, che si rifà al greco kràs o krè-as, dalla radice kar = kra, kru divenir duro, coagularsi, onde anche il sanscrito kravyam, kravis, carne cruda, krû-ras, sanguinoso, crudele. Denominazione più pertinente è senz’altro il francese viande, che deriva da vivanda, dal latino venda, che serve a vivere, ossia che assicura la vita.

Precisazione confermata dalla presenza nella carne di sostanze bioattive. Queste sostanze sono principi attivi salutari contenuti negli alimenti e privi di proprietà nutritive. Non sono di importanza vitale come le vitamine e i sali minerali, ma completano il loro effetto. I composti bioattivi della carne sono:

anserina e carnosina; L-carnitina; taurina; coniugati dell’acido linoleico (CLA); creatina; acidi grassi polinsaturi n-3 e n-6 (PUFA).

Sono presenti nelle carni rosse, ossia ovine, bovine e suine; nelle carni bianche (pollame: pollo, tacchino, faraona; coniglio); nelle carni nere (selvaggina da pelle e da peli) e nei prodotti derivati (salami e prosciutti). In questo testo si prendono in considerazione la loro presenza e le trasformazioni in carni bovine, suine, agnellone e in prosciutto crudo stagionato.

Sostanze bioattive

L-carnitina

La L-carnitina è una piccola molecola derivata dalla lisina. La carnitina svolge un ruolo importante nel metabolismo degli acidi grassi saturi facilitando la loro penetrazione nei mitocondri e la loro conseguente ossidazione. La L-carnitina è fornita al corpo animale tramite due processi metabolici indipendenti: per biosintesi endogena o per apporto alimentare. Nell’essere animale la carnitina è principalmente sintetizzata nel rene, nel fegato, nel cervello e nel testicolo. Il suo processo biosintetico richiede la presenza di metionina e lisina come precursori e si completa mediante cinque reazioni enzimatiche.

La L-carnitina è considerata un nutriente similvitaminico e la sua sintesi è fortemente influenzata dalla biodisponibilità di questi elementi. Dopo la sua biosintesi, la L-car-nitina passa nel sangue e si distribuisce ad organi e tessuti, a seconda della loro capacità energetica, specialmente nei muscoli e nel cuore. Oltre all’origine endogena, la L-carnitina è fornita dagli alimenti. Con una dieta regolare onnivora, almeno l’80% della L-carnitina presente nel corpo deriva dalla dieta. La percentuale diminuisce drasticamente nelle diete vegetariane perché la maggior parte della L-carnitina è provvista da carne, pesce e prodotti lattiero-caseari.

Come si è accennato, la funzione primaria della L-carnitina è quella di permettere l’ingresso degli acidi grassi esterificati nella matrice mitocondriale ove si verifica la beta-ossidazione. In proposito il ruolo della L-carnitina è essenziale perché è stato dimostrato che la mancanza o l’insufficiente apporto di L-carnitina nei muscoli o nelle cellule cardiache può causare miopatie e disordini cardiaci.

Per 100 grammi di carne la quantità di L-carnitina è tra 6,5 e 87,5 mg. Il riscaldamento e il raffreddamento non influiscono sul contenuto di L-carnitina. Nella Tabella 1 sono ri-portati i contenuti in carnitina di alimenti di origine animale e vegetale (da Demarquoy et al., 2004).

Coenzima Q₁₀
Il coenzima Q₁₀ (ubichinone o vitamina Q) è una molecola organica, più precisamente un benzochi-no-ne. È ubiquitario nei sistemi biologici, quindi è presente nelle cellule, localiz-zato nelle membrane biologiche e soprattutto nei mitocondri, dove è coinvolto nelle fasi aerobiche e nella produzione di energia. È un antiossidante molto efficace, impedisce anche l’ossidazione dei grassi, delle proteine e del DNA nell’organismo umano e animale. Essendo un agente di riduzione ossidativa, il coenzima Q₁₀ potrebbe rallentare il processo di invecchiamento. Il coenzima Q₁₀ si forma nei prodotti animali e nell’essere umano, ma viene anche assorbito con gli alimenti. È presente nella maggior parte degli alimenti, ma è poco disponibile (solo il 10% del totale). La maggior concentrazione si trova nella carne e nel pesce in quantità comprese tra 1,4 e 4,6 mg/100 g. La cottura della carne può provocare una perdita del 15-32% circa. In Tabella 2 sono riportate le concentrazione di coenzima Q₁₀ e Q₉ in 100 g di alimento (da Mattila et al., 2001).

Carnosina
La carnosina è un dipeptide formato dagli amminoacidi B-alanina e istidina. È presente nei muscoli di quasi tutti i vertebrati; tra le attività biologiche della carnosina è prevalente la sua capacità di inibire le reazioni ossidative e di proteggere le alterazioni provocate dai radicali liberi. Nel tessuto muscolare svolge una funzione tampone, oltre a formare legami stabili con ioni metallici come rame, zinco e cobalto partecipando a diverse funzioni biologiche. La carnosina è anch’essa prodotta dall’organismo animale e nell’essere umano viene assunta anche con l’alimentazione. Si trova nella carne, nel pollame, nel pesce, ma non nei vegetali. La quantità maggiore si trova nel tessuto muscolare, tra circa 200 e 500 mg per 100 g secondo il muscolo e la razza dell’animale. In Tabella 3 sono riportate le concentrazioni di carnosina in muscoli suini, ovini e di agnello. La cottura della carne riduce il contenuto per il 25-40%.

Taurina

È un amminoacido (acido-2-aminoetilsulfonico) contenente zolfo ed è presente in elevata quantità nella maggior parte dei tessuti animali. La taurina fu isolata per la prima volta nel 1827 dalla bile di un toro, dove fu trovata in elevate concentrazioni. La taurina svolge un ruolo essenziale nella sintesi degli acidi biliari (ac. taurocolico). Questi acidi, sintetizzati nel fegato e incorporati nella bile, derivano dal colesterolo e ne facilitano l’eliminazione. La bile è inoltre essenziale per l’assorbimento delle vitamine liposolubili. Insieme allo zinco, la taurina è importante anche per la visione. La taurina è particolarmente concentrata a livello dei globuli bianchi, dei muscoli scheletrici, del cuore e del sistema nervoso centrale dove regolarizza la trasmissione degli impulsi nervosi. La taurina sembra contrastare il processo di invecchiamento grazie alla sua azione anti-radicali liberi. Questo amminoacido è importante per la sintesi di ossido nitrico, un potente vasodilatatore; di conseguenza, sembra stimolare l’efficienza e la contrattilità cardiaca aumentando l’apporto di sangue al miocardio. La taurina è presente unicamente negli alimenti di origine animale; i vegani e i vegetariani non assumono quindi taurina con l’alimentazione, mentre gli onnivori ne assumono da 40 a 400 mg al giorno. La quantità maggiore di taurina si trova nei frutti di mare (molluschi, seppie), ma anche la carne e il pesce ne contengono quantità elevate. In questi ultimi la quantità varia, secondo specie e peso, tra 18 e 306 mg/100 g di carne. In Tabella 4 sono riportate le concentrazioni di taurina riscontrate in alimenti da Laidlaw et al., 1990.

Creatina

La creatina è una sostanza formata dagli amminoacidi arginina, adenosilmetionina e glicina. È sintetizzata nel fegato, dal pancreas e dal rene, in seguito viene trasportata nel flusso ematico dove viene trasformata in creatinfosfato (o fosfocreatina) e immagazzinata al fine di essere utilizzata per la pro-duzione di energia chimica. L’or-ganismo umano produ-ce normalmente 1-2 grammi di creatina. Con una regolare alimentazione occidentale se ne assumono altri 1-2 grammi. Gli sportivi assumono la creatina quale integratore alimentare aumentando le loro prestazioni muscolari. La carne di manzo contiene da 260 a 400 mg di creatina per 100 grammi di carne fresca secondo il muscolo, la carne di agnello tra 250 e 510 mg e la carne di suino tra 250 e 370 mg. Nel pesce può variare da 200 a 1.000 mg/100 g. La cottura diminuisce il tasso di creatina. In Tabella 5 sono riportati i valori di creatina di alcuni alimenti. Il fabbisogno quotidiano di creatina è di circa 2 g. Tale quota viene soddisfatta in parte dalla sintesi epatica (50%) e in parte dalla dieta (50%). Non essendo presente nei vegetali, chi segue una dieta strettamente vegetariana ha livelli di creatina inferiore ai non vegetariani. Tale tasso abbassa il livello prestativo muscolare.

Glutatione

È un tripeptide formato da cisteina, glicina e acido glutammico. Presente nell’organismo in forma ubiquitaria, secondo molti autori sarebbe il più potente antiossidante endogeno. Nell’organismo ha origine dalla scissione del glutatione disulfige (GSSG) ad opera dell’enzima Glutathione reduttasi. La reazione necessita del coenzima NADPH (nicotinammide adenina dinucleotide fosfato). Il glutatione GSSG, in effetti, è glutatione in forma ossidata ed è formato da due molecole di GSH unite tra loro da un ponte disolfuro, donde il nome di glutatione disolfuro. Alimenti quali avocado, cocomero, asparagi, pompelmo, patate, fragole, pomodori, arance, melone, carote, spinaci, pesche, ecc… sono ricchi di glutatione. Si noti tuttavia che la cottura delle verdure e della frutta ne distrugge completamente il contenuto.

Il glutatione in forma ridotta, essendo un tripeptide a basso peso molecolare, può essere agevolmente assorbito a livello intestinale. La quota più importante, comunque, è quella della biosintesi endogena a partire dai precursori. Tuttavia, mentre la glicina è presente in forma abbondante nel latte e nelle uova, la cisteina è piuttosto rara negli alimenti. Inoltre, la cisteina esogena viene rapidamente catabolizzata dall’organismo.

In effetti l’apporto più importante viene fornito dall’amminoacido cistina, che è formato da due molecole di cisteina unite tra loro da un ponte disolfuro. La cistina, una volta assorbita dall’organismo, si conserva più stabilmente e può essere scissa in molecole di cisteina da utilizzarsi per formare il glutatione. Per la biosintesi del glutatione l’organismo può utilizzare anche l’acetilcisteina. L’azione più importante del glutatione è quella antiossidante in quanto distrugge l’acqua ossigenata prodotta nell’organismo da stress ossidativi. Il glutatione esercita anche un’attività disintossicante chelante bloccando metalli pesanti quali piombo, cadmio, mercurio, alluminio e altri tossici (droghe, alcool, tabacco, ecc…) in modo da rendere più agevole e rapida l’eliminazione. Di fatto esso impedisce che questi veleni si leghino ai gruppi –SH delle proteine tissutali e degli enzimi deteriorandoli. Favorisce, inoltre, la biodisponibilità del ferro, neutralizzando gli effetti tossici di tanti veleni esogeni quali nitriti, nitrati, derivati del benzolo, toluolo, anilina, ecc… che producono l’ossidazione del ferro esogeno, trasformandolo dalla sua naturale forma ferrica (Fe²⁺) nella forma ferrosa (Fe³⁺). Tale trasformazione patologica del ferro altera profondamente la capacità del sangue di trasportare ossigeno e aumenta in esso la concentrazione di metaemoglobina, instaurando una sindrome ipossica.

Il glutatione, infine, svolge attività proimmunitaria, protegge il sistema nervoso centrale opponendosi all’ossidazione della dopamina e quindi alla formazione dei ROS (Reactive Oxygen Species), serie di molecole altamente tossiche per i tessuti viventi, tra le quali sono presenti radicali liberi, superossido, idrossile e perossido. In Tabella 6 sono riportate le concentrazioni di glutatione (GSH e GSSG) e di cisteina in alimenti (da Jones et al., 1992).

Acido lipoico

Conosciuto anche con il nome di acido ticoico, fu isolato nel 1951 dal fegato di bovino e ritenuto un cofattore enzimatico. È uno degli antiossidanti più potenti presenti nell’organismo animale. L’acido lipoico è normalmente prodotto nel corpo animale ed è introdotto per via alimentare con i grassi. L’acido lipoico, al contrario di altri antiossidanti, è solubile sia in acqua che nei grassi: questo gli consente di raggiungere i fluidi extracellulari attraverso il sistema ematico e contemporaneamente di svolgere la sua azione di antiperossidazione lipidica nella membrana cellulare. L’acido lipoico è anche un potente chelante, capace di rimuovere dal sangue eccessi di metalli, come il ferro, il rame, e i metalli tossici, come cadmio, piombo e mercurio. Il contenuto di acido lipoico delle carni è riportato in Tabella 7 (Mattu-lat et al., 1992; Schmid, 2010).

Effetto della cottura sulle sostanze bioattive

La cottura diminuisce il contenuto delle sostanze bioattive a partire da 70°C fino alla loro distruzione con tempi e temperature più lunghi ed elevate. Fa eccezione la carnitina, che non subisce l’azione negativa del calore (Rigault et al., 2008). Quindi le carni che ancora pos-sono contenerli sono essenzial-mente quelle bovine, quando preparate come carpaccio, tartara e roast beef.

Sostanze bioattive in prodotti carnei

Le sostanze bioattive identificate nella carne si possono ritrovare in alcuni prodotti derivati, soprattutto in quelli non fermentati e costituiti da muscoli interi di carne come bresaole, prosciutti, speck, coppe e simili. In verità le ricerche sperimentali sono molto ridotte e riguardano soprattutto il prosciutto crudo. È strano come questo settore d’indagine sia stato trascurato. Nei prosciutti crudi è presente la carnitina, che è stata trovata anche nella carne secca dei Grigioni. Sono presenti pure la carnosina e l’anserina, due dipeptidi istidinici dotati di attività antiossidante in grado di controllare l’ossidazione dei grassi inibendo la catalisi e la formazione di perossidi nel cetosol cellulare. Le quantità di carnosina e di anserina sono più elevate nei muscoli con metabolismo glicolitico intenso, come il muscolo semimembranoso dello strato esterno del prosciutto nel quale possono raggiungere quantità rispettivamente di 300 mg/100 g e 18 mg/100 g.

Questi dipeptidi sono molto resistenti all’azione delle proteasi muscolari, sono stabili e non mutano durante la stagionatura. Anche il complesso creatina/creatinina rimane stabile durante la stagionatura del prosciutto con valori di 121,7"Š±"Š6,5 mg/100 g per la creatinina e di 825,25"Š±"Š52,7 mg/100 g. Nel prosciutto crudo vi sono numerosi altri peptidi derivanti dalla degradazione di specifiche proteine miofibrillari e sarcoplasmatiche. Studi effettuati sul prosciutto Serrano hanno evidenziato la presenza di 14 frammenti peptidici derivati dalla degradazione enzimatica della catena I della miosina. Altri cinque peptidi sono stati identificati come derivanti dalla regione PEVK della titina (Mora et al., 2009).

Oltre a questi peptidi è stata segnalata la presenza di 58 altri oligopeptidi derivati dalla creatinchinasi muscolare e da altre proteine per azione delle endoproteasi ed esoproteasi, con formazione di piccoli peptidi e amminoacidi liberi per idrolisi dei precedenti (Mora et al., 2009b). Nel tessuto muscolare dei prosciutti crudi stagionati si trova una elevata concentrazione di amminoacidi liberi derivanti da un’intensa proteolisi. Questa attività è propria di tutti i tipi di prosciutti e la quantità liberata dipende dal tempo di stagionatura (Toldra et al., 1997). Gli enzimi responsabili sono le amminopeptidasi che agiscono sul N-terminale dei peptidi e delle proteine. La quantità totale di amminoacidi liberata è di centinaia di milligrammi per 100 g (Toldra et al., 2000). In proposito si sono riscontrati addirittura 700 mg di lisina, a dimostrazione della lisi subita da alcune proteine del tessuto muscolare dei prosciutti.

Tutti questi amminoacidi sono assorbiti dalla mucosa intestinale e sono largamente sostenibili, tanto da avere indotto i chirurghi a somministrare 100 g di prosciutto crudo stagionato in pazienti sottoposti a interventi chirurgici invasivi quale quota di rinforzo alla dieta postoperatoria, al fine di favorire la cicatrizzazione. Molti peptidi bioattivi, con attività antiossidan-te e prebiotica, derivati dalle proteine della carne, sono stati identificati nella stessa (Arihara et al., 2008). Alcuni di loro possono venire ge-ne-rati, quindi, durante la stagionatura dei prosciutti crudi e prodotti similari. Alcuni di questi sono i peptidi inibitori dell’enzima convertitore di angiotensina (ACE), che agiscono come regolatori della pressione sanguigna, poiché l’ACE converte la angiotensina I inattiva in angiotensina II, che è un potente vasocostrittore. Parecchi piccoli peptidi sono stati isolati nei prosciutti da Sentandreu e Toldra (2003). Alcuni di questi dipeptidi (Arg-Ser, Gli-Fe e Met-Ala) inibiscono per il 50% l’attività dell’ACE, mentre il dipeptide Val-Tir inibisce l’ACE per il 90%. Inoltre alcuni peptidi bioattivi rafforzano l’azione del sistema immunitario secondo Ventanas (2000).

Conclusione

In base a quanto riferito, l’apporto in sostanze bioattive fornito dalla carne fresca e da quella dei prosciutti stagionati è sufficientemente dimostrato. I risultati ottenuti dai ricercatori citati aprono quindi un ampio campo di indagini per valutare l’apporto benefico dei prodotti carnei per l’essere umano. È quindi necessario intensificare gli studi in questo settore estendendo le indagini anche ai prodotti fermentati per i quali non sono state effettuate ricerche specifiche in proposito.

Carlo CantoniLibero Docente in Ispezione Alimenti di Origine Animale
20122 Milano